La différenciation épidermique : une étape clé dans l'établissement de la fonction barrière de la peau et dans la formation de la tige pilaire

Le stratum corneum, partie la plus externe de la peau qui assure la fonction barrière entre notre organisme et l'environnement, et la tige pilaire, partie émergente du follicule pileux qui constitue notre chevelure, représentent tous deux l'aboutissement du processus de différenciation des kératinocytes. Au cours des différentes étapes de différenciation interviennent plusieurs familles de protéines ayant chacune une fonction spécifique. Parmi elles, les protéases jouent un rôle primordial dans la desquamation, c'est-à-dire dans l'élimination des cornéocytes à la surface de l'épiderme, et les transglutaminases participent à la réticulation des protéines qui vont former l'enveloppe cornée de la peau et de la tige pilaire. Une nouvelle protéase à acide aspartique identifiée spécifiquement dans la peau

SASPase, pour Skin ASpartic Protease, est une protéase exprimée spécifiquement dans la couche granuleuse de l'épiderme humain. L'identification de cette protéine de différenciation épidermique tardive est une première puisqu'elle n'avait jamais été décrite auparavant.
La découverte et la nature de cette protéine ont été à l'origine de bien des surprises chez les chercheurs. « Nous avons d'abord été surpris de découvrir une nouvelle protéine dans l'épiderme qui intervienne dans la desquamation et puis de trouver que cette protéase puisse être une cible non voulue de traitements antiviraux » souligne Dominique Bernard, responsable du pôle « Peau et Aspects de surface » dans les Sciences du Vivant. En effet, la séquence en nucléotides de cette protéase est très similaire à celle de rétrovirus et une des questions posées actuellement est de savoir si c'est le génome humain qui, dans le passé, a récupéré et intégré le gène de la protéase rétrovirale ou si, à l'inverse, c'est un rétrovirus qui a un jour intégré dans son génome cette protéase humaine ancestrale.
La similarité de la séquence des protéases humaine et rétrovirale permettrait d'expliquer les effets secondaires cutanés de traitements antiviraux, en particulier de l'Indinavir (un inhibiteur de protéase du VIH) : la sécheresse de la peau et la perte de cheveux observées lors du traitement serait liées à la destruction de cette protéase dans l'épiderme des malades.
L'équipe cherche maintenant à moduler l'expression de cette protéase dont la fonction est probablement de contribuer à l'établissement de la fonction barrière de l'épiderme.

D. Bernard*, B. Méhul, A. Thomas-Collignon*, C. Delattre*, M. Donovan* and R. Schmidt*. Identification and Characterization of a Novel Retroviral-Like Aspartic Protease Specifically Expressed in Human Epidermis. The Journal of Investigative Dermatology125 (2), 278-287

* L'Oréal Recherche

Si la Transglutaminase (TG) 5 avait été identifiée depuis peu dans l'épiderme par des chercheurs de l'Université de Rome, elle ne l'était toujours pas dans le follicule pileux humain. A présent, c'est chose faite grâce à l'équipe « Soin, Qualité et Couleur du Cheveu » dirigée par Bruno Bernard, en collaboration avec ces mêmes chercheurs romains. « Le but premier de notre projet était d'établir un parallèle entre la différenciation épidermique et les programmes de différenciation du follicule pileux » explique Sébastien Thibaut, premier auteur de l'article. Les chercheurs ont montré que, dans la famille des TG, la TG2 est ubiquitaire (elle se trouve partout), les TG1 et TG5 spécifiques du stratum granulosum sont retrouvées dans la gaine interne du follicule pileux, et la TG3 spécifique du stratum corneum est exclusivement exprimée dans la tige pilaire. Les auteurs ont principalement orienté la discussion sur la complémentarité des TG dans le follicule pileux et sur la TG5 qui joue un rôle clé dans l'équilibre physiologique de la peau et du cheveu. Selon S. Thibaut, « le cas de la TG3 est très intéressant aussi. Cette enzyme, dont nous avons breveté l'utilisation, est spécifiquement exprimée dans la tige pilaire. Elle représente une enzyme clé de l'échafaudage et de la kératinisation de la tige. En jouant sur son activité, on peut imaginer de nombreuses applications, et pourquoi pas de moduler la rigidité de la tige pilaire ».

Sébastien Thibaut*, Eleonora Candi, Valentina Pietroni, Gerry Melino, Rainer Schmidt* and Bruno A. Bernard*. Transglutaminase 5 Expression in Human Hair Follicle. The Journal of Investigative Dermatology 125 (3), 581-585.

*L'Oréal Recherche